Stereochimie
Le repliement des protéines se fait en plusieurs étapes :
- Primaire est la chaîne et l'ordre des aa.
- Secondaire formation de repliements locaux en hélices, feuillets ou coudes.
- Tertiaire l'agement stable dans l'esapce. comme les protéines sont une suite d'aa apolaires et polaires, le milieu modifie la conformation de la protéine. Les régions apolaires qui sont hydrophobes vont se regrouper à l'intérieur de la protéine tandis celles polaires qui ont une affinité avec l'eau seront exposés vers l'extérieur. La protéine aura un cœur hydrophobe et des boucles polaires ou chargées.
- Quaternaire certaines protéines sont composées de plusieurs chaînes peptidiques.
Note
La séquence d'AA est nécessaire et suffisante pour donner la forme de la protéine.
Note
Le carbone asymétrique des aa utilisé par le vivant sont de type L et non pas de type D car le type L est plus répandu.
Structure secondaire
La création de la liaison peptidiques entre les acides aminés demande de l'énergie produite par hydrolyse du GDT : \(GDT \rightarrow GDP + Pi\).
Hélice alpha :
Deux feuillets Béta avec un agencement :
- antiparallèle est stabilisée par des liaison H.
- parallèle génère des torsions au niveau des liaisons d'hydrogènes qui la rend moins stable que l'organisation antiparallèle.
L'angle se fait par rappor Angle :
- \(\phi\) phi entre le \(HN - \alpha C\)
- \(\psi\) psi entre \(C \alpha - COO^-\)
- \(\omega\) angle entre \(NH-CO\)
Hélice alpha
Les caractéristiques des hélices \(\alpha\) :
- \(\phi \approx -60°\) et \(\psi \approx -60°\)
- Au moins 6 aa.