Proteine

Les protéines (étymologie “au premier rang”) sont des polymères d’acides aminés (aa) qui jouent de nombreux rôles notamment dans :

• La structure.
• La réalisation et la régulation de processus biologiques (la défense, la signalisation, le transport, le mouvement).

Interactome ensemble des interactions protéines protéines qui ont lieu dans la cellule à un moment donnée.

Transloquer déplacer d'un endroit à un autre.

Les protéines peuvent être classées en trois types :

• fibreuse. Elles sont en forme de filament et ne sont généralement pas solubles. Elles jouent un rôle structurel. Par exemple, le collagène, kératines ...
• globuleuse ou sphéroprotéines. Elles sont sphériques et solubles. Elles servent d'enzymes, de transporteurs ou de messagers.
• membranaire.

La chaîne peptidique est suffisante pour donner la formation active aux protéines. Dans certain cas, la conformation est adoptée à la suite du clivage d'une partie de la séquence des aa comme pour l'insuline.

Il existe des protéines qui facilitent la mise en conformation comme les protéines chaperonnes.

Heat shock proteins (Hsp) type de protéines chaperonnes produites en condition de stress cellulaire thermique.

Note

Le génome humain permet d'exprimé environ 100 000 protéines différentes.

Les propriétés physico-chimiques des protéines dépendent de :

• La structure chimique càd des 20 acides aminés différents qui composent la séquence peptidique.
• La séquence d'acides aminés càd l'ordre des acides aminés. L'ordre est donné par la séquence d'ADN.

C'est la structure 3D qui confère la fonction de la protéine.

Note

Les protéines sont partout. Nous nous en vêtissons lorsque nous portons de la laine, du cuir ou de la soie. Ils sont certains médicements et de nombreuses recherches cherchent à imiter certaines fibres protéiques.

Les enzymes

Les enzymes sont des catalyseurs qui permettent d’augmenter la vitesse de réaction jusqu’à plusieurs milliards de fois. Substrat Peuvent être modulé.

enrichir purification d’une protéine. Augmenter la proportion d’une portéine particulière dans un échantillon.

Fabrication des protéines

Généralement, les protéines sont synthétisées

es peptides sont synthétisés par des synthétases massives organisées en chaînes de montage Des polypeptides assemblés sans que les ribosomes ne soient solicités??? Et oui, ça existe. Les peptides issus de la NRPS (non-ribosomal peptide synthesis) sont généralement assez courts, de deux à environ 50 acides aminés. Ces peptides ne sont pas codés par un gène, et ils ne sont pas limités aux vingt acides aminés de base. On y retrouve parfois des acides aminés de forme D, des variantes méthylés des acides habituels, des résidus hydroxylés ou glycosylés, des résidus jamais retrouvés dans les protéines, etc. Il arrive que la chaîne peptidique y soit cyclique, ou même branchée.

Ces peptides sont synthétisés par des synthétases massives organisées en chaînes de montage; certaines sont des complexes multimériques, d’autres de grandes protéines. Ces enzymes sont modulaires et contiennent une série d’unités fonctionnelles qui peuvent lier un acide aminé libre, l’activer sous forme de thioester, et le coupler au polypeptide grandissant. Chaque module a une taille de 1000-1200 acides aminés, rendant certains de ces enzymes vraiment énormes: une unique protéine de 15 281 résidus (pour une masse de 1,7 MDal!!!) est responsable de la synthèse de la cyclosporine, un immunorépresseur qui ne contient que… 11 résidus!

Les acides aminés

Polypeptide chaine d'acides aminés.

Les acides aminés sont structurés autour d’un atome de carbone appelé alpha entouré par : * un groupe aminé (-NH2) * un groupe acide carboxylique (-COOH), un atome d’hydrogène * d’une chaîne latérale qui différe en fonction du type d’acides aminés. La conformation des aa est de type L (par opposition à D) probablement car la forme L est plus présente naturellement.

amphotère molécule à la fois donneuse et receveuse d’électrons.

Les protéines animales sont constitués de l'assemblage de 20 aa différents :

• 8aa hydrophobes dont la proline qui bloque les changements de conformation.
• à pH physiologique :

* 7 aa polaires non chargés dont 3 sont des alcools et la cystéine qui est capable de créer une liaison covalente avec une autre cystéine : glycine, valine, leucine, isoleucine, phénylalanine, tryptosine, t, proline, cystéine.

* 5 aa chargés à pH physiologique : méthionine, sérine (chargé - à pKa = ),

* 2 aa négatifs (de type acide) : acide aspartique (pKa = 3,9), acide glutamique (pKa = 4,1).         * 3 aa positifs (de type base) :  arginine (pKa = 12,5), sérine (pKa = 10,5), histidine (pKa = 6).

Note

Les ponts cystéines ne sont pas facilité dans le cytosol qui est un milieu réducteur contrairement au réticulum endoplasmique.

Note

Une protéine est une chaine composée, en moyenne, de 50 acides aminées appelée chaine peptidique. La taille moyenne d'une protéine est de 200 aa.

Note

Certains acides aminés sont modifiés sont utilisés autrement que dans les protéines. Par exemple, la desmosine est une molécule non protéiques constituées de quatre lysines qui confère à l’élastine des propriétés élastiques. D’autres aa modifiées peuvent servir d’hormones, etc.

Chaine principale

La création de la liaison peptidiques entre les acides aminés demande de l'énergie produite par hydrolyse du GDT : \(GDT \rightarrow GDP + Pi\).

Ressources

Biochimie des protéines, cours exceptionnels sur les protéines