Filaments intermédiaires

[[cytosquelette]] Les filaments intermédiaires sont les plus stables et dépendent du type cellulaire.

Fonctions principales

• Maintien de la forme cellulaire (éléments supportant la tension).
• Fixation du noyau et de certains organites
• Formation de la lamina nucléaire

Structure

Diverses protéines fibreuses de forme allongées qui s'enroulent pour former un gros câble (ou une superhélice). Les principales protéines de filaments intermédiaires sont : la kératine, la vimentine, le neurofilament et les lamines.

Kératines

• 1 monomère associé en dimère.
• 2 dimères
• 4 associés en termère tête bèche
• En huit filaments

Lamina

Elle est composée de trois types de protéines (lamine a, b et c) qui se présente sous la forme d'un diamètre de 5nm.

La phosphorisation des lamines provoquent la dépolymérisation et la disparition de l'enveloppe nucléaire.

Le réseau le moins dynamique et le plus résistant dans la cellule. C'est lui qui confère la forme à la cellule.

Chaque cellule possède deux types de filaments intermédiaires :

• réseau nucléaire des lamines.
• réseau cytoplasmique.

Les filaments intermédiaires sont formés par de nombreuses types de protéines différentes. Leur composition dépend de leur position dans la cellule et du type de cellule.

Les filaments intermédiaires possèdent une structure commune avec une organisation en hélice alpha (comme un hélice d'ADN mais formé par un seul brin) qui est constitué de la répétition d'un heptade càd d'une suite de huit aa. Elles s'associent en dimère antiparallèle pour former une sous unité qui s'associe par huit pour former une unité de filament. Les parties communes permettent l'assemblage entre différents types de protéines.

L'extrémité N-term interagie avec des protéines stabilisatrices et aide à la nucléation tandis que l'extrémité C-term avec celles qui participent au réarrangement.

Photobleaching émission de lumière puissante qui sépare les liaisons covalentes.

Note

Les filaments intermédiaire n'ont pas de polarité et s'autoassemblent.

Les protéines qui composent les filaments intermédiaires les plus notables :

• Desmine qui constitue la charpente des myofilaments des cellules musculaires.
• Kératine
• Nestine qui constitue les neurofilaments.
• Lamine qui constitue l'enveloppe nucléaire.
• Vimentime

La régulation des filaments intermédiaires

La régulation des filaments intermédiaires se fait par des modifications post traductionnelles de type acétylation, ubiquitination et phosphorylation. La phosphorisation induit une dépolymérisation.

Protéines associées aux filaments intermédiaires

Les principales types de protéines associées aux filaments intermédiaires sont :

• Plakines. Elles organisent les jonctions des filaments intermédiaires avec les microtubules et les microfilaments.
• Filaggrines. Elles agrègent les filaments intermédiaires de kératine. Cela permet la protection de la peau contre les UV et son imperméabilisation.
• Famille des EMR (exemple : ezrine) protéines permettant l'ancrage dans la membrane plasmique.